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Bioanalytik Messung des Zellzustands und der Zellumgebung in Bioreaktoren

54,99 €

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Beschreibung

Produktdetails

Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

01.01.1991

Verlag

Vieweg & Teubner

Seitenzahl

345

Maße (L/B/H)

23,5/15,5/2 cm

Gewicht

552 g

Auflage

Softcover reprint of the original 1st ed. 1991

Sprache

Deutsch

ISBN

978-3-528-06437-2

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Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

01.01.1991

Verlag

Vieweg & Teubner

Seitenzahl

345

Maße (L/B/H)

23,5/15,5/2 cm

Gewicht

552 g

Auflage

Softcover reprint of the original 1st ed. 1991

Sprache

Deutsch

ISBN

978-3-528-06437-2

Herstelleradresse

Vieweg+Teubner Verlag
Abraham-Lincoln-Straße 46
65189 Wiesbaden
DE

Email: ProductSafety@springernature.com

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  • 1. Zielsetzung.- 2. Biomassebestimmung und -charakterisierung.- 2.1. Biomassebestimmung - Stand der Technik.- 2.1.1. Biomassemodellierung.- 2.1.2. Filtrationsmethoden.- 2.1.3. Viskositätssensoren.- 2.1.4. Kalorimetrische Methoden.- 2.1.5. Elektrochemische Methoden.- 2.1.5.1. Impedanzmessung.- 2.1.5.2. Potentiometrische Sensoren.- 2.1.5.3. Biomassesensoren nach dem Prinzip von Brennstoffeellen.- 2.1.5.4. Amperometrische Sensoren.- 2.1.6. Akustische Methoden.- 2.1.7. Optische Sensoren.- 2.1.7.1. Nephelometrische Methoden.- 2.1.7.2. Fluoreszenzsensoren.- 2.2. Stand der Technik - Biomassecharakterisierung.- 2.2.1. Durchflußcytometrie.- 2.2.1.1. Größenmessung.- 2.2.1.2. Vitalität.- 2.2.1.3. Intrazellulärer pH-Wert.- 2.2.1.4. DNA- und RNA-Messungen.- 2.2.1.5. Proteinfärbung.- 2.2.2. NMR (Nuclear Magnetic Resonance)-Spektroskopie.- 2.2.2.1. Allgemeine Anwendung.- 2.2.2.2. Intrazellulärer pH-Wert.- 2.2.2.3. Metabolische Intermediate.- 2.2.3. Fluoreszenzsensoren zur NAD(P)(H)-Messung.- 2.3. Biomassebestimmung und -charakterisierung - Experimenteller Teil.- 2.3.1. Fluoreszenzsensoren.- 2.3.1.1. Der kombinierte Streulicht-/Fluoreszenzsensor.- 2.3.1.2. Der Lock-in-Verstärker.- 2.3.2. Kulturfluoreszenzmessungen an Submerskulturen.- 2.3.2.1. Messungen an Saccharornyces cerevisiae.- 2.3.2.1.1. Enzymatische Bestimmung von NADH.- 2.3.2.1.2. Fluoreszenzmessungen an S. cerevisiae in einem Reaktor mit äußerer By-pass-Schlaufe.- 2.3.2.1.3. Fluoreszenzmessungen an S. cerevisiae in einem Satzreaktor mit periodisch schwankenden Gelöstsauerstoffgehalten.- 2.3.2.1.4. Fluoreszenzmessungen an S. cerevisiae in melassehaltigen Medien.- 2.3.2.2. Messungen an rekombinanten Escherichia coli.- 2.3.2.2.1. Messungen an E. coli K-12?H1?trp.- 2.3.2.3. Messungen an Bacillus licheniformis.- 2.3.2.3.1. Einsatz des kombinierten Streulicht-/Fluoreszenzsensors.- 2.3.2.4. Messungen an Zymomonas mobilis.- 2.3.2.5. Messungen an Cephalosporium acremonium.- 2.3.3. Kulturfluoreszenzmessungen an immobilisierten Zellen.- 2.3.3.1. Messungen an Clostridium acetobutylicum.- 2.3.3.1.1. Immobilisierung in Calciumalginat.- 2.3.3.1.2. Der Versuchsaufbau für Satzfermentationen mit immobilisierten C. acetobutylicum.- 2.3.3.1.3. Satzkultivierungen mit suspendierten C. acetobutylicum.- 2.3.3.1.4. Satzkultivierungen mit immobilisierten C. acetobutylicum.- 2.3.3.2. Messungen an Saccharomyces cerevisiae.- 2.3.3.2.1. Der Versuchsaufbau für Satzfermentationen mit immobilisierten Hefen.- 2.3.3.2.2. Versuchsaufbau für Pulsexperimente.- 2.3.3.2.3. Immobilisierung.- 2.3.3.2.4. Submerskultivierungen.- 2.3.3.2.5. Kultivierungen mit in Calciumalginat immobilisierten Zellen.- 2.3.3.2.6. Pulsexperimente.- 2.3.3.2.6.1. Pulsexperimente im Meßreaktor.- 2.3.3.2.6.2. Pulsversuche in der Durchflußzelle.- 2.3.3.2.7. Messungen an in Hohlfasermodulen immobilisierten Hefezellen.- 2.3.4. Zusammenfassung.- 2.3.5. Messung von Zelleigenschaften in Durchflußsystemen.- 2.3.5.1. Bestimmung der intrazellulären Enzymaktivität mit einem Enzymthermistor.- 2.3.5.2. Bestimmung der intrazellulären Enzymaktivität in einem Autoanalyzer.- 2.3.5.4. Zusammenfassung.- 2.3.6. Durchflußcytometrie.- 2.3.6.1. Durchflußcytometrische Messungen anv Alcaligenes eutrophus zur Bestimmung des intrazellulären PHB-Gehalts.- 2.3.6.2. Entwicklung eines Fluoreszenzfärbeassays für PHB.- 2.3.6.3. Färbeassay für PHB.- 2.3.6.4. Durchflußcytometrische Untersuchungen.- 2.3.6.5. Durchflußcytometrische Messungen des intrazellulären Lipid-Gehalts.- 2.3.6.6. Entwicklung eines Fluoreszenzfärbeassays für Lipide.- 2.3.6.7. Durchflußcytometrische Untersuchungen zur Lipidbestimmung in Hefen.- 2.3.6.8. Vitalitätsmessungen.- 2.3.6.9. Vitalitätsassay mit Fluoresceindiacetat und Ethidiumbromid.- 2.3.6.10. Vitalitätsbestimmung über Größenmessung.- 2.3.6.11. Zusammenfassung.- 3. Biosensoren.- 3.1. Biosensoren - Stand der Technik.- 3.1.1. Biosensor - Eine Definition.- 3.1.2. Immobilisierung der biologischen Komponenten.- 3.1.3 Fließinjektionsanalyse (FIA).- 3.1.4. Fließinjektionsbiosensoren.- 3.1.4.1. Biosensoren, eingebettet in Fließinjektionssysteme.- 3.1.4.2. Eppendorf Variables Analysensystem (EVA).- 3.1.5. Thermistoren als Transducer.- 3.1.6. Elektrochemische Biosensoren.- 3.1.6.1. Potentiometrische Elektroden.- 3.1.6.2. Potentiometrische Immunosensoren.- 3.1.6.3. Amperometrische Elektroden.- 3.1.6.4. “Zellverband”-Elektroden.- 3.1.6.5. Bio-Elektroden in der Fermentationsüberwachung.- 3.1.7. Piezokristalle.- 3.1.8. Bio-Feldeffekttransistoren.- 3.1.9. Optische Biosensoren.- 3.1.9.1. Immuno-Optroden.- 3.1.9.2. Innere Reflektionstechniken.- 3.1.10. Zusammenfassung.- 3.2. Experimenteller Teil - Biosensoren.- 3.2.1. Die Fließinjektionsanalyse.- 3.2.2. Meßdatenerfassung.- 3.2.3. Bio-Optroden auf der Basis des Fluorosensors.- 3.2.3.1. Die mikrobielle Optrode.- 3.2.3.1.1. Glucosetestpulse während der Gifteinwirkung.- 3.2.3.1.2. Glucosetestpulse nach der Gifteinwirkung.- 3.2.3.1.3. Zusammenfassung der Ergebnisse.- 3.2.3.2. Die Enzymoptrode.- 3.2.3.2.1. Sensoraufbau.- 3.2.3.2.2. Der akkumulative Effekt.- 3.2.3.2.3. Experimentelles.- 3.2.3.2.3.1. Lactat-/Pyruvatnachweis.- 3.2.3.2.3.2. Ethanolnachweis.- 3.2.3.2.3.3. Ethanolbestimmung in Fermentationsmedien.- 3.2.3.2.3.4. Formiatnachweis.- 3.2.3.2.3.5. D-Mannitnachweis.- 3.2.3.2.3.6. Phenylpyruvatnachweis.- 3.2.3.2.3.7. Glucosenachweis.- 3.2.3.2.4. Die Flüssigmembran-Enzymoptrode.- 3.2.3.2.5. Zusammenfassung.- 3.2.4. Enzymthermistor.- 3.2.4.1. Aufbau der neuentwickelten Enzymthermistortypen.- 3.2.4.2. Einzelmessungen.- 3.2.4.2.1. Urease.- 3.2.4.2.2. ?-Galactosidase, Peroxidase.- 3.2.4.3. Substratbestimmungen.- 3.2.4.3.1. Enzymfixierung am Beispiel der Glucoseoxidase und der Einsatz zur Glucosebestimmung in Fermentationsmedien.- 3.2.4.3.2. Immobilisierung.- 3.2.4.3.3. Druckstabilität der Enzymkartuschen.- 3.2.4.3.4. Die Glucosebestimmung.- 3.2.4.3.5. Einsatz zur Fermentationsüberwachung.- 3.2.4.3.6. Glucosebestimmung mit immobilisierten Mikroorganismen.- 3.2.4.3.7. Bestimmung von Saccharose, Lactose und Maltose.- 3.2.4.3.8. Bestimmung von Harnstoff.- 3.2.4.3.9. Bestimmung von Wasserstoffperoxid.- 3.2.5. Biofeldeffekttransistoren (BioFETs).- 3.2.5.1. Die Charakterisierung der Enzymmembranen.- 3.2.5.2. Der Penicillin-FET.- 3.2.5.3. Der Harnstoff-FET.- 3.2.5.4. Glucose-FET.- 3.2.5.5. Einsatz von Metalloxidhalbleiterschichten als Sensorelement.- 3.2.5.6. Zusammenfassung.- 3.2.6. Immunosysteme.- 3.2.6.1. Die Analysensysteme.- 3.2.6.2. Turbidometrischer Assay (TIA).- 3.2.6.3. Fluoreszenzenergietransfer-Immunoassay (FETIA).- 3.2.6.4. Heterogener Assay.- 3.2.6.5. Die simulierte Fermentation.- 3.2.6.6. Einsatz an Fermentationsprozessen.- 3.2.6.7. Zusammenfassung.- 4. Zusammenfassung.- 5. Symbol-/Abkürzungsverzeichnis.- 6. Literaturverzeichnis.